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Doctorant.e sur la ligne ID30B dans le groupe de Biologie Structurale (F/H)

Contexte et missions du poste

Sujet de thèse: Conception et ingénierie d'enzymes artificielles pour l'énergie verte

Le projet combinera la chimie des protéines et les études structurales pour développer des catalyseurs 'verts' pour la réduction des protons et du CO2 en produits chimiques organiques à forte densité énergétique, essentiels pour stocker les énergies renouvelables intermittentes (par exemple l'énergie solaire) sous forme d'énergie chimique ou à encore à forte valeur ajouté pour l’industrie chimique. Cela nécessite le développement de catalyseurs bon marché, stables et efficaces, basés sur une meilleure compréhension fondamentale des mécanismes de réaction complexes. Les enzymes naturelles réduisant le CO2 (par exemple les enzymes monoxyde de carbone déshydrogénase et formate déshydrogénase) sont peu exploitées, car elles sont difficiles à produire et sensibles à l'O2. Les enzymes artificielles, constituées d'un catalyseur moléculaire synthétique (par exemple un complexe organométallique ou un cluster inorganique) ancré dans une protéine hôte, sont de bonnes alternatives sans ces inconvénients. Ce projet de doctorat vise à concevoir et à caractériser des réductases artificielles semi-synthétiques pour les transformations des protons et du CO2, obtenues par l'incorporation de diverses classes de catalyseurs moléculaires (héminiques et non héminiques) dans différentes matrices protéiques bien choisis. Ce projet de recherche nécessite des compétences multiples, notamment en biochimie et en enzymologie développées au laboratoire LCBM (Dr M. Atta) et en biologie structurale (ligne de lumière ID30B), en technique spectroscopique (icOS) et haute pression (HPMX) développées à l'ESRF (Dr C. Mueller-Dieckmann et Dr P. Carpentier). La cristallogenèse sera mise en œuvre au Collège de France (Prof. Marc Fontecave). Nous étudierons et développerons des réductases de protons et de CO2 basées sur la myoglobine et l'hémo-oxygénase, car les porphyrines à fer dans les hémoprotéines sont des catalyseurs potentiellement efficaces pour lesquels nous avons des résultats préliminaires. Pour ces deux protéines, l'ion Fe du cofacteur sera remplacé par Co, Cu, Mn et Zn. Les catalyseurs obtenus seront caractérisés sur le plan biochimique, spectroscopique et structural, avant d'être optimisés par mutagénèse dirigée. La performance des catalyseurs sera évaluée en utilisant la photochimie et l'électrochimie. Pour ces hybrides, nous utiliserons le laboratoire haute pression HPMX de l'ESRF pour étudier les interactions et les réactions entre les catalyseurs et les gaz dans les cristaux et les structures correspondantes seront déterminées sur le ligne de lumière ID30B.

Les candidat.es doivent uniquement postuler via le site web de EDSCV (https://adum.fr/as/ed/voirproposition.pl?langue=&site=edcsv&matricule_prop=57574 <https://adum.fr/as/ed/voirproposition.pl?langue=&site=edcsv&matricule_prop=57574>)?

Pour de plus amples informations, merci de contacter Mohammed Atta (+33 (0)438789115; mohamed.atta@cea.fr), Philippe Carpentier (+33 (0)476882772; carpenti@esrf.fr) ou Christoph Mueller-Dieckmann (muellerd@esrf.fr; (0)476882870)

Profil attendu

Le (La) candidat(e) devra avoir des connaissances théoriques et pratiques en chimie et biochimie. Il (elle) devra montrer un gout pour les sujets de recherche à l'interface de la chimie, biologie et physique traitant des problématiques de l'énergie et de l'environnement. Il (Elle) devra maitriser les méthodes de chimie biologique, et avoir un intérêt pour la catalyse et la cristallographie des protéines. Des compétences en photocatalyse seront un atout mais peuvent être acquise pendant la thèse. Le (La) candidat(e) devra montrer son envie de travailler en équipe et sa capacité à présenter clairement ses résultats et faire preuve d'esprit d'initiative. En particulier il (elle) devra montrer son envie d'apprendre de nouvelles techniques (cristallographie à haute pression et spectroscopie in crystallo)

Conditions de travail

Le salaire sera calculé en fonction du niveau de qualifications et de l'expérience professionnelle pertinente

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Pour plus d'information concernant nos termes et conditions d'embauche, veuillez visiter https://www.esrf.fr/home/Jobs/what-we-offer.html

L’ESRF recrute dans le respect de l’égalité des chances et promeut la diversité dans ses équipes. Nous encourageons les candidatures des personnes en situation de handicap.

Présentation de la société

Le Synchrotron Européen, l'ESRF, est un centre de recherche scientifique international situé à Grenoble, France, et financé par 21 pays.

Sa capacité d’innovation technique, sa vision scientifique ambitieuse et l'implication de ses 700 salariés font de l’ESRF une des meilleures infrastructures de recherche dans le monde. Son accélérateur de particules produit des faisceaux de rayons X intenses qui sont utilisés par des milliers de chercheurs chaque année dans le cadre d'expériences dans des domaines variés tels que la biologie, la médecine, les sciences de l'environnement, le patrimoine culturel, la science des matériaux et la physique.

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